蛋白質(zhì)與小分子結(jié)合 熱穩(wěn)定性變化
蛋白質(zhì)與小分子存在相互作用，熱穩(wěn)定性如何變化？13年14年的science和nature protocol上的CETSA都是說結(jié)合會(huì)使蛋白質(zhì)熱穩(wěn)定性增加，原理是ligand-induced stabilization of target protein，結(jié)合后釋放自由能，熱穩(wěn)定性增加。在沒有其他蛋白干擾的體系下，加入小分子如果使蛋白熱穩(wěn)定性降低又能說明什么，不能說明存在相互作用嗎？
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京公網(wǎng)安備 11010802022153號(hào)
CESTA的數(shù)據(jù)和NanoBRET的數(shù)據(jù)，一起來看，是不是更有說服力一些？？
讓蛋白的 Tm 值升高，或者降低，其實(shí)都能說明 ligand 與蛋白產(chǎn)生了相互作用，這只是個(gè)理化性質(zhì)上的變化。一般結(jié)合形成復(fù)合物后使蛋白的穩(wěn)定性提高，Tm值上升，但是也有的配體與蛋白結(jié)合后，Tm明顯降低，篩選配體的時(shí)候可以將兩種都選出來，進(jìn)一步測(cè)Kd 或者IC50 加以驗(yàn)證，